Qué es el resorte natural, el misterio de la elasticidad humana que desconcertó a la ciencia por 50 años

Cada vez que el corazón late, los pulmones se expanden o la piel se estira y vuelve a su lugar, una proteína llamada elastina hace posible ese retorno. Pero durante más de 50 años, los científicos debatieron qué mecanismo está detrás de esa capacidad: ¿la flexibilidad propia de la proteína o su relación con el agua que la rodea?

Un nuevo estudio publicado en Nature Communications inclina la balanza de forma contundente hacia el agua, y lo hace con una precisión molecular sin precedentes.

Metehan Çam y Anna Tarakanova, investigadores de la Facultad de Ingeniería de la Universidad de Connecticut (UConn), recurrieron a simulaciones computacionales átomo por átomo para diseccionar los mecanismos que dan a la elastina su extraordinaria capacidad de recuperación.

Sus resultados señalan que el agua de hidratación —las moléculas que envuelven a la proteína— es el factor dominante en ese proceso, por encima de la flexibilidad conformacional de la propia cadena proteica.

“La elastina es el resorte natural del cuerpo”, explicó Tarakanova, profesora asociada en la Escuela de Ingeniería Mecánica, Aeroespacial y de Fabricación de UConn. “Ayuda a que las arterias se expandan y se contraigan con cada latido, permite que los pulmones se estiren y se relajen durante la respiración y le da a la piel parte de su capacidad para recuperar su forma”, agregó.

El debate histórico giraba en torno a dos grandes familias de modelos. La primera comparaba la elastina con una goma elástica: al estirarla, los movimientos moleculares de la proteína se restringen, y esa restricción genera la fuerza de retracción.

La segunda teoría ponía el acento en las moléculas de agua que rodean a la proteína. Ambas explicaciones invocan el concepto de entropía, que describe la cantidad de formas distintas en que las moléculas pueden moverse y organizarse. Un sistema tiende a maximizar su entropía; cuando la elastina se estira, la entropía disminuye, y esa disminución impulsa el retorno al estado relajado.

Para resolver la disputa, Çam y Tarakanova construyeron un modelo informático de mini-tropoelastina, una región de 225 aminoácidos de la tropoelastina humana —el precursor molecular de la elastina—. Con ese modelo corrieron simulaciones de dinámica molecular de largo alcance en el superordenador especializado Anton 3, del Centro de Supercomputación de Pittsburgh, puesto a disposición por D.E. Shaw Research.

El equipo rastreó el estado relajado de la proteína durante 60 microsegundos y lo comparó con un estado de referencia completamente extendido, lo que les permitió calcular por separado la entropía de la proteína y la del agua.

El hallazgo central es claro: al estirar la elastina, una mayor superficie de la proteína queda expuesta al agua. Eso atrae a moléculas de agua adicionales hacia una capa delgada circundante —la primera capa de hidratación— donde tienen menos libertad de movimiento que el agua más alejada.

Cuando la proteína se relaja, parte de esas moléculas regresan al líquido circundante y recupera su libertad. Es esa dinámica del agua, y no la rigidización de la cadena proteica, la que domina el proceso termodinámico. “La flexibilidad de la proteína sigue siendo importante, pero el agua de hidratación es el factor que más contribuye a los cambios de entropía que medimos”, afirmó Çam en declaraciones recogidas por UConn.

La diferencia de magnitud es sustancial. Según los datos publicados en el estudio, el costo entrópico del agua de hidratación al estirar la proteína alcanza aproximadamente 9 kJ por mol por residuo, muy por encima del costo entrópico conformacional de la proteína misma.

Además, el estiramiento también rompe interacciones favorables dentro de la propia proteína, mientras que fortalece las interacciones entre la proteína y el agua; ambas contribuciones se compensan en parte, dejando un cambio neto de energía libre relativamente pequeño —alrededor de 0,88 kJ por mol por residuo— lo que da a la elastina su característica capacidad de estirarse y recuperarse sin acumular daño permanente.

“La elastina debe considerarse como un sistema acoplado de proteína y agua”, sostuvo Tarakanova. “No simplemente como un resorte molecular seco”. La afirmación tiene implicaciones que van más allá del laboratorio de biofísica.

Con la edad, las fibras de elastina sufren modificaciones químicas —carbonilación, peroxidación lipídica, glicación avanzada— y los tejidos como arterias, piel y pulmones pierden gradualmente su elasticidad. Estudios previos han asociado la degradación de la elastina con el endurecimiento arterial y, en un plano más especulativo, con el límite biológico de la expectativa de vida humana, que algunos investigadores cifran entre los 100 y 120 años.

Los nuevos datos sugieren que esos cambios estructurales no solo afectan a la proteína en sí, sino también a la forma en que esa proteína interactúa con el agua que la rodea. “Nuestros resultados sugieren que no solo debemos examinar los cambios en la estructura de la elastina, sino también cómo esos cambios afectan sus interacciones con el agua”, indicó Tarakanova.

El trabajo abre también una línea de aplicación en ingeniería de materiales. Los hallazgos podrían orientar el diseño de biopolímeros inspirados en la elastina para aplicaciones en ingeniería de tejidos, donde la capacidad de soportar estiramientos repetidos sin deterioro es un requisito crítico.

Los autores sugieren incluso que, en dispositivos secos o de baja humedad, el papel del agua podría emularse con polialcoholes no volátiles —como glicerol o polietilenglicol de bajo peso molecular— capaces de formar una cuasicapa de hidratación y preservar el comportamiento elástico.

De cara al futuro, Çam y Tarakanova planean extender sus modelos computacionales a sistemas más complejos: múltiples cadenas de proteínas entrecruzadas y las redes interconectadas de fibras elásticas que forman los tejidos.

“En última instancia, esperamos conectar estos mecanismos moleculares con el comportamiento mecánico de los tejidos y los materiales de ingeniería”, señaló Çam.