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Un nuevo antídoto experimental de la serpiente de cascabel supera en laboratorio al suero actual

El compuesto, basado en inhibidores presentes en la sangre de la víbora diamante occidental, mostró una eficacia 10 veces mayor que el producto derivado de ovejas y alcanzó cobertura contra venenos de varias especies

Una serpiente de cascabel occidental enroscada sobre rocas y tierra, con su patrón de escamas visible y la cola con cascabel levantada.
Un antídoto experimental con proteínas de la serpiente de cascabel diamante occidental mostró en laboratorio una eficacia 10 veces mayor que el suero anticrotálico actual (Imagen Ilustrativa Infobae)
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Un nuevo antídoto experimental surgió a partir de proteínas sanguíneas de la serpiente de cascabel diamante occidental y mostró en pruebas de laboratorio una potencia unas 10 veces superior a la del tratamiento anticrotálico actual derivado de ovejas.

El hallazgo, realizado por investigadores de la Universidad de Maryland y recogido por Phys.org, también apuntó a una protección amplia frente a venenos de varias especies de víboras.

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El trabajo, publicado el 29 de julio de 2026 en Proceedings of the National Academy of Sciences, estuvo encabezado por Sean B. Carroll, profesor de Biología de la Universidad de Maryland, y examinó cómo distintas proteínas inhibidoras presentes en la sangre de estas serpientes pueden bloquear los efectos letales del veneno.

Por qué sigue faltando un tratamiento más eficaz

Matraz Erlenmeyer con líquido verde, gradilla con tubos de ensayo con sangre, un tubo de sangre y logo de serpiente verde, con fondo de laboratorio.
La OMS estima que las mordeduras de serpientes venenosas causan entre 80.000 y 140.000 muertes al año y dejan discapacidades permanentes en cientos de miles de personas (Imagen Ilustrativa Infobae)

Las mordeduras de serpientes venenosas siguen entre las enfermedades tropicales desatendidas más persistentes. La Organización Mundial de la Salud (OMS) estima que causan entre 80.000 y 140.000 muertes al año y dejan a cientos de miles de personas con discapacidades permanentes.

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Muchas de las víctimas viven en zonas rurales con acceso limitado a antídotos eficaces. Esa carencia explica el interés por fórmulas más amplias y más fáciles de producir que los tratamientos convencionales.

Los tratamientos actuales se producen mediante la inmunización de animales grandes con veneno y la posterior extracción de los anticuerpos generados. Phys.org indicó que esos tratamientos salvan vidas, pero son costosos de fabricar, varían en calidad y eficacia ante la variedad de toxinas de distintas especies y pueden provocar reacciones inmunitarias graves.

Carroll recordó en declaraciones recogidas por Phys.org que desde hace un siglo circulan observaciones según las cuales las víboras suelen resistir su propio veneno, aunque durante mucho tiempo nadie supo qué componente de la sangre les daba esa protección.

Cómo actúan las proteínas de la propia serpiente

Laboratorio con equipo de bioquímica, tubos de ensayo en una gradilla, mangueras transparentes y un vial con la etiqueta ANTIDOTE.
El laboratorio de Sean B. Carroll ya había identificado en 2022 la proteína FETUA-3, que bloquea toxinas metaloproteinasas del veneno de serpiente (Imagen Ilustrativa Infobae)

El antecedente directo de este avance surgió en 2022, cuando el laboratorio de Carroll identificó una proteína llamada FETUA-3, capaz de bloquear la actividad de numerosas toxinas metaloproteinasas del veneno y de unirse también a compuestos de otras serpientes para inhibirlos.

En ese trabajo, del que participó Elda Sánchez, directora del National Natural Toxins Research Center de Texas A&M University-Kingsville, el equipo comprobó que una proteína podía reducir las hemorragias y otra modificar la actividad enzimática. Sin embargo, ninguna lograba por sí sola neutralizar todos los efectos mortales de una mordedura.

A partir de esos resultados, Carroll sostuvo que la evolución había dotado a las serpientes de mecanismos de defensa frente al autoenvenenamiento accidental.

La conclusión cambió cuando los científicos combinaron varias. Dado que un solo veneno puede contener 100 proteínas tóxicas de varias familias y que no hay 2 especies con venenos idénticos, la búsqueda de mezclas eficaces se convirtió en el núcleo de la estrategia.

En los ensayos de laboratorio, esas combinaciones optimizadas resultaron más potentes que el anticrotálico actual y también neutralizaron la letalidad del veneno de más de una especie de víboras.

Los próximos pasos hacia un nuevo antiveneno

Una serpiente de cascabel occidental enrollada sobre piedras y hojas secas, con patrón de escamas, cabeza, ojo y cola de cascabel visible.
Los investigadores buscan ampliar el nuevo antiveneno a las tres grandes familias de toxinas y prevén que sus primeras aplicaciones comerciales lleguen antes al uso veterinario que al humano (Imagen Ilustrativa Infobae)

El estudio se centró en las metaloproteinasas, una de las familias de toxinas del veneno. Ahora el grupo aplica la misma estrategia a familias adicionales, con la idea de acercarse a soluciones eficaces para las 3 grandes familias de toxinas.

Carroll describió el resultado como un caso en el que la naturaleza ya había resuelto un problema que la investigación médica intenta abordar desde hace décadas.

El investigador afirmó que los componentes necesarios ya están identificados y que el reto consiste en seguir probando mezclas. El investigador prevé que las primeras aplicaciones comerciales de esta línea lleguen antes al ámbito veterinario que al tratamiento humano.

La perspectiva, según la investigación difundida por Phys.org, apunta a producir estos compuestos a gran escala para responder a un problema de salud global que sigue sin una solución suficiente en muchas regiones.

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