En Tucumán, investigadores buscan obtener suero hiperinmune a partir de llamas

El grupo de especialistas inoculará en estos animales una proteína del virus Sars CoV-2 llamada espiga que permite que el virus se rompa en las células huésped. Los detalles

Investigadores de la Universidad Nacional de Tucumán, el Centro Científico Tecnológico Conicet Tucumán y el Ministerio de Salud de la provincia, buscaran obtener suero hiperinmune a partir de una proteína del virus Sars CoV-2
Investigadores de la Universidad Nacional de Tucumán, el Centro Científico Tecnológico Conicet Tucumán y el Ministerio de Salud de la provincia, buscaran obtener suero hiperinmune a partir de una proteína del virus Sars CoV-2

Desde que apareció el COVID-19 hace más de 8 meses con los primeros brotes masivos en la ciudad china de Wuhan y desde el 11 de marzo 2020 cuando la Organización Mundial de la Salud (OMS) oficializó el concepto de pandemia mundial, laboratorios científicos alrededor del globo emprendieron una carrera imparable para investigar y estudiar tratamientos para frenar la nueva enfermedad, hasta la aparición de una vacuna preventiva y masiva.

Uno de los más prometedores hasta el momento fue el suero hiperinmune, una inmunoterapia basada en anticuerpos policlonales equinos, obtenidos mediante la inyección de una proteína recombinante del SARS-CoV-2 en estos animales, inocua para ellos, que hace que generen gran cantidad de anticuerpos neutralizantes. Luego de la extracción del plasma –un proceso similar al que se utiliza cuando se extrae plasma de personas (plasmaféresis)– estos anticuerpos se purifican y procesan, a través de un proceso biotecnológico, para obtener fragmentos de los anticuerpos con alta pureza y buen perfil de seguridad. Sin embargo, en Tucumán, un equipo de investigadores buscan obtener suero hiperinmune de las llamas.

En este sentido, investigadores de la Universidad Nacional de Tucumán (UNT), el Centro Científico Tecnológico Conicet Tucumán y el Ministerio de Salud de la provincia buscarán obtener suero hiperinmune a partir de una proteína del virus Sars CoV-2, que se producirá en laboratorio y que será proporcionada a una llama macho llamada Lolo y, de acuerdo a los datos obtenidos, aplicarlos en pacientes con coronavirus.

Utilizarán esta proteína localizada en la superficie del virus, que se llama Spike (S) y es la que da al virus la forma de pelota espinosa y le posibilita su entrada a las células (REUTERS/Daniel Tapia/File Photo)
Utilizarán esta proteína localizada en la superficie del virus, que se llama Spike (S) y es la que da al virus la forma de pelota espinosa y le posibilita su entrada a las células (REUTERS/Daniel Tapia/File Photo)

De este modo, utilizarán esta proteína localizada en la superficie del virus, que se llama Spike (S) y es la que da al virus la forma de pelota espinosa y le posibilita su entrada a las células. Aunque su inoculación no produce enfermedad en los animales de prueba, “si generaría una respuesta inmune y anticuerpos específicos que serían capaces de bloquear la entrada del virus a las células”, detalló la UNT.

Rosana Chehín, a cargo del Instituto de Medicina Molecular y Celular Aplicada, indicó que el suero de llamas tiene ventajas respecto del equino: “Genera menos reacciones adversas en el hombre (por tratarse de especies diferentes a la humana), como sus anticuerpos son más pequeños se vuelven más versátiles en la vía de administración, ya sea de forma inyectable, oral, inhalable y hasta nebulizable y además mantienen intactas sus propiedades a temperatura ambiente, sin necesidad de conservar la cadena frío”.

Las llamas y el COVID-19

A pesar de que es novedoso el tratamiento, no es la primera vez que las llamas surgen como una opción para combatir el COVID-19. De hecho, el equipo, de la Universidad de Texas en Austin, los Institutos Nacionales de Salud (NIH, por sus siglas en inglés) y la Universidad de Gante en Bélgica, informaron sus hallazgos sobre una vía para un tratamiento de coronavirus que involucra a llamas publicada en la revista científica Cell.

Los investigadores vincularon dos copias de un tipo especial de anticuerpo producido por llamas para crear uno nuevo que se une fuertemente a una proteína clave en el coronavirus que causa COVID-19. Esta proteína, llamada espiga, permite que el virus se rompa en las células huésped. Las pruebas iniciales indican que el anticuerpo bloquea a los virus que infectan células en con su proteína espiga.

Los investigadores tucumanos tomaron como base esos resultados y utilizaron una técnica local para obtener una respuesta similar y purificar la proteína Spike.
Los investigadores tucumanos tomaron como base esos resultados y utilizaron una técnica local para obtener una respuesta similar y purificar la proteína Spike.

Este es uno de los primeros anticuerpos conocidos para neutralizar el SARS-CoV-2”, anunció el doctor Jason McLellan, profesor asociado de biociencias moleculares en UT Austin y coautor principal, refiriéndose al virus que causa COVID-19.

Los investigadores tucumanos tomaron como base esos resultados y utilizaron una técnica local para obtener una respuesta similar y purificar la proteína Spike.

“Las vacunas deben administrarse uno o dos meses antes de la infección para brindar protección. Con las terapias con anticuerpos, se le está dando directamente a alguien los anticuerpos protectores y, por lo tanto, inmediatamente después del tratamiento, deben protegerse. Los anticuerpos también podrían usarse para tratar a alguien que ya está enfermo para disminuir la gravedad de la enfermedad”, sostuvo McLellan.

Esto sería especialmente útil para grupos vulnerables como las personas mayores, que presentan una respuesta modesta a las vacunas, lo que significa que su protección puede ser incompleta. Los trabajadores de la salud y otras personas con mayor riesgo de exposición al virus también pueden beneficiarse de la protección inmediata.

Los investigadores detallaron a Wired otras ventajas de esta particularidad de la llama: como son más pequeños que los anticuerpos, los nanocuerpos pueden moverse más velozmente en los tejidos corporales, por lo cual no haría falta inyectarlos necesariamente  (EFE/Paolo Aguilar)
Los investigadores detallaron a Wired otras ventajas de esta particularidad de la llama: como son más pequeños que los anticuerpos, los nanocuerpos pueden moverse más velozmente en los tejidos corporales, por lo cual no haría falta inyectarlos necesariamente (EFE/Paolo Aguilar)

Otra investigación, reveló que estos animales poseen una forma de anticuerpos que no existen en los humanos. Son partículas más pequeñas que los anticuerpos y tienen una función similar: impedir que un microorganismo infecte las células. Dos de ellos, llamados H11-D4 y H11-H4, demostraron eficacia, in vitro, para adherirse a la proteína de punta del nuevo coronavirus e impedir que se una a la enzima convertidora de angiotensina (ECA2), clave en la regulación de la presión sanguínea y puerta de acceso del SARS-CoV-2 a los humanos. Eso significa que logran bloquear la infección —H11-H4 mostró una potencia un 50% superior para lograrlo— y serían una esperanza en la lucha contra el COVID-19.

Hay un problema, sin embargo: es necesario crearlos. Porque los nanocuerpos, como se llama a esta forma de anticuerpos, no existen en los humanos. H11-D4 y H11-H4 se produjeron, a partir de nanocuerpos de llamas, en el Instituto Rosalind Franklin y la Universidad de Oxford, según un nuevo estudio publicado en Nature Structural & Molecular Biology Journal.

Los nanocuerpos de fabricación en laboratorio podrían ayudar a que las personas que sufren casos graves de COVID-19 tengan una ayuda para la lucha que intenta dar su sistema inmunológico. Es el mismo criterio que sostiene el empleo de plasma convalesciente en algunos pacientes.

Los investigadores detallaron a Wired otras ventajas de esta particularidad de la llama: como son más pequeños que los anticuerpos, los nanocuerpos pueden moverse más velozmente en los tejidos corporales, por lo cual no haría falta inyectarlos necesariamente. “Se los podría inhalar, directamente, hacia el pulmón, donde suceden las infecciones respiratorias”, dijo McLellan. “También son mucho más fáciles de producir”, agregó Owen. “Su tamaño pequeño significa que se pueden crear en bacterias, algo mucho más económico y rápido que los anticuerpos estándar, que requieren células animales”.

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