Barcelona, 3 feb (EFE).- Un grupo de investigadores ha identificado la alteración anómala de una proteína como factor clave en la formación de placas y el aumento del riesgo cardiovascular en pacientes con hipercolesterolemia familiar, una enfermedad hereditaria que afecta al procesamiento del colesterol.
Según ha informado este lunes el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), el trabajo está coliderado por la investigadora del Instituto de Investigaciones Biomédicas de Barcelona del CSIC (IIBB-CSIC) y del CIBERCV, Vicenta Llorente Cortes, y la investigadora de la Universidad Toulouse Paul Sabatier (Francia), Valerie Samouillan.
La hipercolesterolemia familiar es una alteración genética que afecta a una de cada 200 o 300 personas, que tienen desde su nacimiento unos elevados niveles de lipoproteínas de baja densidad (LDL), también conocido como el "colesterol malo", y en consecuencia también tienen un mayor riesgo de sufrir enfermedades cardiovasculares y mayores tasas de muerte prematura por esa causa.
El nuevo estudio revela por qué la estructura de la proteína ApoB100, presente en la LDL, desempeña un papel crucial en la propensión de la LDL a acumularse en las paredes arteriales de pacientes con hipercolesterolemia familiar.
Esa acumulación favorece la formación de la placa aterosclerótica, que estrecha las arterias y reduce el suministro de sangre oxigenada a los tejidos y órganos del cuerpo, lo que genera patologías en el corazón, cerebro o extremidades del cuerpo.
A partir de muestras de 35 pacientes con hipercolesterolemia familiar y 29 personas sanas como grupo de control, los investigadores han demostrado que, en los pacientes con la enfermedad hereditaria, la proteína presente en las LDL tiene un menor tamaño debido a su alto contenido en colesterol esterificado y una menor flexibilidad estructural en comparación con las LDL de las personas sanas.
Como resultado, estas LDL presentan una menor capacidad para recuperar su estructura en la íntima arterial, lo que favorece su acumulación en la pared interna de las arterias.
Esto se debe, explica Vicenta Llorente Cortes, "a que la proteína ApoB100 en las LDL presenta una conformación estructural particular, con un alto porcentaje de hélices alfa rígidas (unas estructuras secundarias), en comparación con las LDL de pacientes sanos".
Los resultados sugieren que desarrollar estrategias que preserven estructuralmente la ApoB100, y en particular el porcentaje de hélices alfa flexibles en la LDL, podría ser una nueva forma de reducir el riesgo de cardiopatía en los pacientes.
Este hallazgo, según el CSIC, aporta una nueva perspectiva para comprender cómo las alteraciones en la estructura de ApoB100 pueden influir directamente en el riesgo de desarrollar enfermedades cardiovasculares.
Además, abre posibilidades para diseñar terapias específicas orientadas a modular el contenido de hélices alfa flexibles en las LDL, contribuyendo a la prevención de la aterosclerosis.
El trabajo ha contado con la participación de 10 centros de investigación de España y Francia, entre ellos el Instituto de Ciencia de Material de Barcelona (ICMAB-CSIC), el Instituto de Investigación Sant Pau (IR Sant Pau), la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB), el Hospital Miguel Servet de Zaragoza y el Instituto CIRIMAT de Toulouse (Francia).EFE
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