El cáncer es una de las enfermedades más difíciles de nuestro tiempo, por lo que no es de extrañar que los esfuerzos para luchar contra él sean una cuestión mundial. La investigación científica ha logrado avances vitales contra el cáncer, como ha ocurrido recientemente en la Universidad de California en Riverside (UCR) de Estados Unidos. Allí, un grupo de científicos ha descubierto la manera de frenar la MYC, una proteína responsable 75% de todos los casos de cáncer.
Esta proteína MYC funciona como un factor de transcripción, dado que controla la expresión de varios genes. Por ello, no es peligrosa en sí misma ni daña a las células sanas, puesto que su labor es facilitar que la información genética se convierta de ADN en ARN y, luego, en proteínas. Sin embargo, sí resulta peligrosa en células cancerosas, ya que se vuelve hiperactiva y no se regula de manera adecuada.
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“La ‘MYC’ es menos parecido a un alimento para las células cancerosas y más parecido a un esteroide que promueve el rápido crecimiento del cáncer” explica Min Xue, profesor asociado de Química de la UCR. Esto la convierte en responsable de muchísimos casos de empeoramiento del cáncer en las personas.
Controlar la aleatoriedad de la proteína MYC
El mayor reto de esta investigación científica se encontraba en la propia MYC, puesto que es una proteína sin forma ni estructura, un “cúmulo de aleatoriedad” en palabras de los propios expertos del estudio. A diferencia de la MYC, las vías convencionales para descubrir y desarrollar un posible fármaco se asientan sobre estructuras delimitadas, por lo que la labor en este caso era muy complicada.
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El estudio, que ha sido publicado el Journal of the American Chemical Society, detalla que existe un compuesto peptídico (molécula que contienen aminoácidos) diseñado para unirse a MYC y capaz de suprimir la actividad de esta proteína. Como cuenta el profesor Xue, “los péptidos pueden adoptar diversas formas, figuras y posiciones”, una capacidad que les permite reducir el nivel de aleatoriedad de la proteína MYC. “Una vez que los doblas y conectas para formar anillos, no pueden adoptar otras formas posibles, por lo que tienen un bajo nivel de aleatoriedad”, argumenta Xue en un artículo publicado en 2018 sobre los peptídicos.
“Hemos mejorado en dos órdenes de magnitud el rendimiento de unión de este péptido con respecto a versiones anteriores”, expresa el equipo de científicos, “esto lo acerca más a nuestros objetivos de desarrollo de fármacos”. Una vez que el péptido se introduce a la célula, esta se une a la MYC mediante afinidad submicro-molar. Es decir, que puede alterar las propiedades físicas de esta proteína y controlar su hiperactividad en las actividades de transcripción.
“‘MYC’ representa el caos, básicamente, porque carece de estructura. Eso, junto con su impacto directo en varios tipos de cáncer, lo convierte en uno de los objetivos más anhelados para el desarrollo de fármacos contra el cáncer. Nos entusiasma que ahora esté a nuestro alcance”, concluye el profesor Xue.
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