En los últimos años, los investigadores han publicado estructuras atómicas de numerosos complejos proteicos: a. Un complejo proteico que regula el ritmo circadiano. b. Un sensor del tipo que lee los cambios de presión en el oído y nos permite oír. c. El virus del zika

En los últimos años, los investigadores han publicado estructuras atómicas de numerosos complejos proteicos: a. Un complejo proteico que regula el ritmo circadiano. b. Un sensor del tipo que lee los cambios de presión en el oído y nos permite oír. c. El virus del zika

El suizo Jacques Dubochet, el germano-estadounidense Joachim Frank y el británico Richard Henderson fueron galardonados con el Premio Nobel de Química por desarrollar la "criomicroscopía electrónica para la determinación estructural en alta resolución de biomoléculas en una solución", anunció hoy miercoles la Real Academia Sueca de las Ciencias.

La cita asusta. ¿Qué es la la criomicroscopía electrónica? Es la definición científica de la tecnología que permite mapear con mayor precisión objetos diminutos, como las moléculas de enfermedades maliciosas. El virus del zika es un ejemplo. Técnicamente, lo que hace es utilizar electrones en lugar de fotones o luz visible para formar las imágenes.

La calidad de estas imágenes de complejos proteicos han avanzado significativamente desde el pasado siglo. Por mucho tiempo, aunque los científicos conocían el rol protagónico de las proteínas, el ADN o la ARN en el desarrollo de las células, no tenían forma de visualizar su estructura biológica. Entonces los representaban con esta calidad y precisión:

El primer modelo de bacteriorhodopsin, publicado en 1975 por Henderson

El primer modelo de bacteriorhodopsin, publicado en 1975 por Henderson

Fue recién en la década de 1950, cuando investigadores de Cambridge comenzaron a exponer cristales proteicos bajo rayos X, que fue posible descubrir su estructura ondulada y forma de espiral.

Sin embargo, la cristalogafía de rayos X tenía sus limitaciones: aunque podía otorgar imágenes de calidad superior de ciertas moléculas en movimiento, los objetos observados no mantenían sus condiciones físicas cuando eran removidas de su ambiente natural.

Entonces, Henderson decidió utilizar una tecnología diferente: el microscopio electrónico. Como dicho aparato utiliza electrones en lugar de fotones, la menor longitud de onda del electrón permitió visualizar hasta la posición de átomos individuales, lo cual permitió demostrar cómo la cadena proteica de la bacteriorodopsina atravesaba la membrana siete veces.

En 1990, Henderson presentó una estructura de bacteriorodopsina en resolución atómica

En 1990, Henderson presentó una estructura de bacteriorodopsina en resolución atómica

Pero la misma innovación también tenía sus limitaciones. Por mucho tiempo se creía que los microscopios electrónicos solo eran adecuados para tomar imágenes de materia muerta, ya que el poderoso rayo del electrón destruía el material biológico.

Pero en 1990, Henderson logró utilizar el microscopio electrónico para generar una imagen tridimensional de una proteína a resolución atómica complementando la tecnología con técnicas criomicroscópicas. Fue el germano-estadounidense Frank quien descubrió cómo utilizar la misma tecnología con cualquier complejo proteico: desarrolló un método para procesar las imágenes en dos dimensiones y transformarlas en 3D.

Por su parte, Dubochet logró mantener la estructura natural de las moléculas fuera de su ambiente natural  añadiendo agua al microscopio electrónico, algo que hasta el momento no era posible porque trabaja en el vacío. Consiguió esto:

Dubochet generó las primeras imágenes de virus rodeados por agua vitrificada en 1984

Dubochet generó las primeras imágenes de virus rodeados por agua vitrificada en 1984

A principios de la década de los ochenta, el suizo logró vitrificar el agua, enfriándola tan rápido que se solidificó en su forma líquida alrededor de una muestra biológica, permitiendo a las biomoléculas conservar su forma natural incluso en el vacío.

Con las tres técnicas a disposición, los científicos continuaron perfeccionando el proceso hasta que en 2013 finalmente consiguieron la resolución atómica que buscaban. Esta imagen final resume el avance que les valió ganar el Premio Nobel de Química 2017:

La imagen muestra la resolución microscópica anterior al año 2013 comparado con la actual resolución atómica que se puede apreciar debido al desarrollo de la criomicroscopía electrónica

La imagen muestra la resolución microscópica anterior al año 2013 comparado con la actual resolución atómica que se puede apreciar debido al desarrollo de la criomicroscopía electrónica

Hoy, los investigadores pueden generar imágenes biomoleculares tridimensionales y de alta resolución rutinariamente.

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