Una barrera biológica preserva el colageno de los dinosaurios

El colágeno, una proteína que se encuentra en los huesos y el tejido conectivo, se ha encontrado en fósiles de dinosaurios de hasta 195 millones de años de antigüedad. Eso supera con creces la vida media normal de los enlaces peptídicos que mantienen unidas a las proteínas, que es de unos 500 años. Un nuevo estudio del MIT (Massachusetts Institute of Technology) ofrece una explicación de cómo el colágeno puede sobrevivir durante mucho más tiempo de lo esperado. El equipo de investigación descubrió que una interacción especial a nivel atómico defiende al colágeno del ataque de las moléculas de agua. Esta barrera evita que el agua rompa los enlaces peptídicos mediante un proceso llamado hidrólisis. "Aportamos pruebas de que esa interacción impide que el agua ataque los enlaces peptídicos y los escinda. Eso contradice lo que ocurre con un enlace peptídico normal, que tiene una vida media de sólo 500 años", afirma en un comunicado Ron Raines, profesor de Química en el MIT y primer autor del estudio, publicado en ACS Central Science. El colágeno es la proteína más abundante en los animales y se encuentra no solo en los huesos, sino también en la piel, los músculos y los ligamentos. Está hecho de largas hebras de proteína que se entrelazan para formar una triple hélice resistente. "El colágeno es el andamiaje que nos mantiene unidos", dice Raines. "Lo que hace que la proteína de colágeno sea tan estable y una opción tan buena para este andamiaje es que, a diferencia de la mayoría de las proteínas, es fibrosa". En la última década, los paleobiólogos han encontrado evidencia de colágeno preservado en fósiles de dinosaurios, incluido un fósil de Tyrannosaurus rex de 80 millones de años y un fósil de sauropodomorfo que tiene casi 200 millones de años. Durante los últimos 25 años, el laboratorio de Raines ha estado estudiando el colágeno y cómo su estructura permite su función. En el nuevo estudio, revelaron por qué los enlaces peptídicos que mantienen unido el colágeno son tan resistentes a la descomposición por el agua. Los enlaces peptídicos se forman entre un átomo de carbono de un aminoácido y un átomo de nitrógeno del aminoácido adyacente. El átomo de carbono también forma un doble enlace con un átomo de oxígeno, formando una estructura molecular llamada grupo carbonilo. Este oxígeno carbonílico tiene un par de electrones que no forman enlaces con ningún otro átomo. Los investigadores descubrieron que esos electrones se pueden compartir con el grupo carbonilo de un enlace peptídico vecino. Debido a que este par de electrones se inserta en esos enlaces peptídicos, las moléculas de agua tampoco pueden entrar en la estructura para interrumpir el enlace. Para demostrarlo, Raines y sus colegas crearon dos imitadores interconversores del colágeno: uno que normalmente forma una triple hélice, conocido como trans, y otro en el que los ángulos de los enlaces peptídicos se rotan en una forma diferente, conocida como cis. Descubrieron que la forma trans del colágeno no permitía que el agua atacara e hidrolizara el enlace. En la forma cis, el agua entró y los enlaces se rompieron. "Un enlace peptídico es cis o trans, y podemos cambiar la proporción cis a trans. Al hacerlo, podemos imitar el estado natural del colágeno o crear un enlace peptídico desprotegido. Y vimos que cuando estaba desprotegido, no duraba mucho", dice Raines. "Este trabajo se basa en un esfuerzo a largo plazo del Grupo Raines para clasificar el papel de una interacción fundamental en la estructura de las proteínas que se había pasado por alto durante mucho tiempo", dice Paramjit Arora, profesor de química en la Universidad de Nueva York, que no participó en la investigación. "El artículo aborda directamente el notable hallazgo de colágeno intacto en las costillas de un fósil de dinosaurio de 195 millones de años, y muestra que la superposición de orbitales llenos y vacíos controla la estabilidad conformacional e hidrolítica del colágeno". Este intercambio de electrones también se ha visto en estructuras proteínicas conocidas como hélices alfa, que se encuentran en muchas proteínas. Estas hélices también pueden estar protegidas del agua, pero siempre están conectadas por secuencias de proteínas que están más expuestas, que aún son susceptibles a la hidrólisis. "El colágeno está formado por triple hélice, de un extremo al otro", dice Raines. "No hay ningún eslabón débil, y por eso creo que ha sobrevivido". Anteriormente, algunos científicos han sugerido otras explicaciones de por qué el colágeno podría conservarse durante millones de años, incluida la posibilidad de que los huesos estuvieran tan deshidratados que el agua no pudiera llegar a los enlaces peptídicos. "No puedo descartar las contribuciones de otros factores, pero 200 millones de años es mucho tiempo, y creo que se necesita algo a nivel molecular, a nivel atómico para explicarlo", dice Raines.